QUÍMICA

EPÓNIMOS RELACIONADOS CON LA QUÍMICA

efecto Baker-Nathan es un fenómeno observado con la velocidad de reacción de ciertas reacciones químicas con ciertos sustratos, donde el orden en reactividad no puede ser explicado solamente por un efecto inductivo de los sustituyentes.¹​

Este efecto fue descrito en 1935 por John W. Baker y W. S. Nathan.²​³​⁴​ Examinaron la cinética química de la reacción de la piridina con bromuro de bencilo y con una variedad de bromuros de bencilo con diferentes sustituyentes alquilo en para (el producto de la reacción es una sal de piridinio).

En general, la reacción es facilitada por sustituyentes que liberan electrones (el efecto inductivo), por lo que suele observarse el orden de tert-butilo > isopropilo > etilo > metilo. Sin embargo, el orden observado en esta reacción en particular es metilo > etilo > isopropilo > tert-butilo. En 1935, Baker y Nathan explicaron la diferencia observada en términos de un efecto de conjugación y en años posteriores (1939) mediante hiperconjugación.

Un problema fundamental con el efecto es que las diferencias en el orden observado son relativamente pequeñas, y es difícil medirlas con exactitud. Otros investigadores encontraron resultados similares o resultados muy diferentes. Una explicación alternativa para el efecto es la solvatación diferencial, dado que los órdenes se invierte al pasar de la fase de solución a la fase gaseosa.

Curva de disociación de la hemoglobina. La línea roja punteada corresponde al desplazamiento hacia la derecha causado por el efecto Bohr.

El efecto Bohr es una propiedad de la hemoglobinadescrita por primera vez en 1904 por el fisiólogo danés Christian Bohr (padre del físico Niels Bohr), que establece que a un pH menor (más ácido, más hidrogeniones), la hemoglobina se unirá al oxígeno con menos afinidad. Puesto que el dióxido de carbono está directamente relacionado con la concentración de hidrogeniones (iones H), liberados en la disociación del CO que conduce finalmente a una disminución de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina.

Acoplamiento del hidrón y del oxígeno[editar]

En la desoxihemoglobina (hemoglobina reducida), la N-terminal de los grupos amino de las subunidades α y el C-terminal de la histidina de la subunidad β participan en las interacciones iónicas. La formación de pares iónicos hace que aumente la acidez.

Así, la desoxihemoglobina une un hidrón por cada dos O₂ liberados.

En la oxihemoglobina, estos pares iónicos están ausentes y, por lo tanto, dismimuye la acidez. Consecuentemente, un hidrón se libera por cada dos O₂ unidos.

En concreto, este acoplamiento recíproco de los protones y el oxígeno es el efecto Bohr.

Papel fisiológico[editar]

Este efecto facilita el transporte de oxígeno cuando la hemoglobina se une al oxígeno en los pulmones, pero luego lo libera en los tejidos, especialmente en los tejidos que más necesitan de oxígeno. Cuando aumenta la tasa metabólica de los tejidos, su producción de dióxido de carbono aumenta. El dióxido de carbono forma bicarbonato mediante la siguiente reacción:

CO₂ + H₂O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ H₂CO₃ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ H⁺ + HCO₃^-

Aunque la reacción suele ser lenta, las enzimas de la familia de la anhidrasa carbónica en los glóbulos rojos acelera la formación de bicarbonato y protones. Esto hace que el pH de los tejidos disminuya, y por eso, aumenta la disociación del oxígeno de la hemoglobina en los tejidos, permitiendo que los tejidos obtengan oxígeno suficiente para satisfacer sus necesidades.

Por otro lado, en los pulmones, donde la concentración de oxígeno es alta, la unión del oxígeno provoca la liberación de protones de la hemoglobina, que se combinan con bicarbonato y se elimina el dióxido de carbono en la respiración. Dado que estas dos reacciones se compensan, hay pocos cambios en el pH de la sangre.

La curva de disociación se desplaza hacia la derecha cuando aumenta el dióxido de carbono o la concentración de iones de hidrógeno. Este mecanismo permite que el cuerpo se adapte al problema de suministrar más oxígeno a los tejidos que más lo necesitan. Cuando los músculos están sometidos a una actividad intensa, generan CO₂ y ácido láctico como consecuencia de la respiración celular y de la fermentación de ácido láctico. De hecho, los músculos generan ácido láctico tan rápidamente que el pH de la sangre que pasa a través de los músculos se reduce alrededor de 7,2. Dado que el ácido láctico libera su protones, disminuye el pH, lo que hace que la hemoglobina libere aproximadamente un 10% más de oxígeno.

Carbamatos[editar]

El dióxido de carbono regula la unión de O₂ a la hemoglobina mediante combinación reversible con los grupos aminos de la N-terminal de las proteínas de la sangre para formar carbamatos:

R-NH₂ + CO₂${\displaystyle \rightleftharpoons }$R-NH-COO^- + H⁺

La desoxihemoglobina se une al CO₂ más fácilmente que la oxihemoglobina para formar carbamatos (carbaminohemoglobina). Cuando la concentración de CO₂ es alta (como en los capilares), los protones liberados por la formación de carbamato promueven la liberación de oxígeno. Aunque la diferencia de CO₂vinculante entre la oxihemoglobina y la desoxihemoglobina sólo representa el 5% del CO₂ total de la sangre, es responsable de la mitad del CO₂ transportado por ésta. Esto es debido porque el 10% del CO₂ total de la sangre se pierde a través de los pulmones en cada ciclo circulatorio.

Efectos de la cooperatividad[editar]

El efecto Bohr depende de las interacciones cooperativas entre los grupos hemo tetrámero de la hemoglobina. Esto se evidencia por el hecho de que la mioglobina, un monómero sin cooperatividad, no muestra el efecto Bohr. Mutantes de la hemoglobina con cooperatividad más débil pueden mostrar un efecto Bohr reducido.

En la hemoglobina Hiroshima, variante de la hemoglobina, la cooperatividad de la hemoglobina es reducida, y el efecto Bohr también. Durante los períodos de ejercicio, la hemoglobina mutante tiene una mayor afinidad por el oxígeno y los tejidos pueden sufrir falta de oxígeno.

Efecto Debye-Falkenhagen

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El aumento de la conductividad de una solución de electrolito cuando se aplica un voltaje de muy alta frecuenciase conoce como efecto Debye-Falkenhagen.

efecto Haldane es una propiedad de la hemoglobina descrita por primera vez por el médico escocés, John Scott Haldane. La desoxigenación de la sangre incrementa la habilidad de la hemoglobina para portar dióxido de carbono; esa propiedad es el efecto Haldane. A la inversa, la sangre oxigenada tiene una capacidad reducida para transportar CO₂. Es decir incrementa la afinidad de la Hb por el O2, mientras disminuye la afinidad de la Hb por el Hidrógeno y Co2

La ecuación general del efecto es: H⁺ + HbO₂ ←→ H⁺Hb + O₂; aunque esta ecuación puede ser confusa, debido a que refleja el efecto Bohr. El significado de esta ecuación yace en el hecho de que la oxigenación de Hb promueve la disociación de un ion H⁺ del Hb, lo cual cambia el equilibrio del amortiguador bicarbonato a la formación de CO₂, por lo que CO₂ es liberado de los glóbulos rojos.

Carbamino[editar]

El dióxido de carbono puede unirse con grupos aminos, creando un compuesto carbamino. Los grupos amino son capaces de enlazarse con aminos terminales, a las cadenas laterales de los residuos de arginina y lisina en la hemoglobina. Esto forma la carbaminohemoglobina, la cual es la mayor contribuyente al efecto Haldane.

Importancia clínica[editar]

En pacientes con problemas pulmonares, es probable que los pulmones no puedan incrementar la ventilación alveolar frente al incremento de la cantidad de CO₂ disuelto.¹​

Esto explica parcialmente la observación en que en algunos pacientes con enfisema puedan tener un pCO₂elevado tras un suministro suplementario de oxígeno, aun si el CO₂ se mantiene igual.